Non essentiel / Cond. essentiel (stress) · Acide aminé plasmatique le plus abondant

Glutamine

Gln · Q · C₅H₁₀N₂O₃ · PM : 146,15 g/mol

La glutamine est l'acide aminé libre le plus abondant dans le plasma (~500–800 µmol/L) et les muscles squelettiques (~60% du pool AA libres musculaires). Bien que classée non essentielle, elle devient conditionnellement essentielle en situation de stress catabolique sévère (sepsis, brûlures, chirurgie, réanimation). Elle est le carburant préférentiel des entérocytes et des cellules immunitaires (lymphocytes, macrophages), la principale navette d'azote inter-organes et un précurseur du glutathion, des purines et des pyrimidines.

Données clés

ClasseNon essentiel / Cond. essentiel (stress catabolique)
DRV officiellePas de DRV — synthèse endogène ample chez adulte sain
AbondanceAA libre le plus abondant plasma et muscle (~60% pool)
Usage cliniqueNP : 0,3–0,5 g/kg/j dipeptide Ala-Gln (ESPEN)
PrécurseurGlutamate · GSH · Purines · Pyrimidines · NAD⁺
CarburantEntérocytes · Lymphocytes · Macrophages · Rein
CatabolismeGlutaminase → Glutamate + NH₃ (intestin, rein, foie)

Métabolisme et mécanismes d'action

Approfondir ↓
🦠 Glutamine et immunité — glutaminolyse
🦠 Glutamine et barrière intestinale
⚡ Glutamine, sport et récupération
🦠
Glutamine et immunité — glutaminolyse
Lymphocytes T · Macrophages · NK · Purines · Prolifération

Glutaminolyse dans les cellules immunitaires

Les lymphocytes T activés, macrophages et cellules NK consomment la glutamine à des taux comparables au glucose. La prolifération lymphocytaire requiert de la Gln pour :

  • Biosynthèse de purines et pyrimidines (divisions rapides)
  • Synthèse de glutathion (protection redox)
  • Activation de mTORC1 (voie α-KG → Rag GTPases)
  • Production d'énergie via cycle de Krebs (α-KG)

Déplétion en stress catabolique

En stress catabolique sévère, la glutaminémie chute (≤ 500 µmol/L vs ~700 µmol/L) → immunodépression. La supplémentation IV en Gln (dipeptide Ala-Gln) améliore les marqueurs immunitaires — effets sur la mortalité nuancés selon les méta-analyses récentes.

Cruzat V et al. Glutamine: Metabolism and Immune Function, Supplementation and Clinical Translation. Nutrients. 2018;10(11):1564. PMID: 30360490
🦠
Glutamine et barrière intestinale
Entérocytes · Jonctions serrées (TJ) · Leaky gut · ESPEN

Carburant des entérocytes

Les entérocytes utilisent préférentiellement la glutamine comme substrat énergétique (extraction ~25% de la Gln artérielle). La Gln maintient l'intégrité des jonctions serrées (ZO-1, occludine, claudine) entre entérocytes, réduisant la perméabilité intestinale.

Des études in vitro et animales montrent que la déplétion en Gln augmente la perméabilité intestinale et la translocation bactérienne — mécanisme potentiel de défaillance multi-organes en réanimation.

Recommandations ESPEN

L'ESPEN recommande la glutamine IV (dipeptide Ala-Gln 0,3–0,5 g/kg/j) en nutrition parentérale en chirurgie majeure et en réanimation > 5 jours. Bénéfice : réduction complications infectieuses et durée d'hospitalisation.

Wischmeyer PE. Glutamine: Role in gut protection in critical illness. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2006;9(5):607-12. PMID: 16912559
Glutamine, sport et récupération
Open window · Infections post-effort · Glycogène · 5 g

Chute de glutamine post-effort intense

Un exercice prolongé et intense entraîne une chute de la glutaminémie plasmatique de 20–40% dans les 30 min à 2h post-effort → immunodépression transitoire ("open window theory") → risque d'infections des voies respiratoires supérieures chez les athlètes d'endurance.

Supplémentation — résultats nuancés

Des études (Castell et al. 1996) suggèrent une réduction des infections post-marathon avec 5 g de Gln post-effort. Les méta-analyses récentes sur le sport montrent des effets modestes — difficile d'isoler l'effet de la Gln de l'apport protéique global. Recommandation pratique : 5 g post-effort comme complément simple à faible risque.

La Gln peut aussi servir de substrat glucoformateur (glutaminase → Glu → α-KG → néoglucogenèse) — rôle modeste dans la resynthèse du glycogène.

Cruzat VF et al. Alanyl-glutamine improves skeletal muscle redox status in trained rats. Nutrition. 2010. PMID: 19682867

Sources alimentaires

Teneur pour 100 g d'aliment. Source : Ciqual ANSES 2020 / USDA FoodData Central 2024.

Poulet (blanc cuit)
~3 883 mg
Bœuf (steak)
~3 572 mg
Parmesan
~3 417 mg
Thon (en boîte)
~3 106 mg
Soja (graines cuites)
~1 942 mg
Lentilles cuites
~1 009 mg
Chou (cru)
~388 mg — source végétale notable

Déficit et populations à risque

  • Déplétion en stress catabolique sévère (sepsis, brûlures, chirurgie)
  • Immunodépression post-effort intense prolongé
  • Atrophie muqueuse intestinale en NP sans Gln
  • Rare en alimentation normale

Dosages et supplémentation

ContexteDoseNiveau de preuve
Adulte sainSynthèse endogène + alimentation suffisantePas de DRV
NP réanimation/post-opératoire0,3–0,5 g/kg/j dipeptide Ala-Gln IVModéré — recommandation ESPEN
Sport — récupération5 g post-effortFaible — résultats hétérogènes
Santé intestinale orale5–10 g/jFaible — données cliniques limitées

Interactions et cofacteurs

SubstanceTypeMécanisme
Dipeptide Ala-GlnForme pharmacologique IVMeilleure stabilité que L-Gln seule en NP — évite la dégradation
ZincSynergique barrière intestinaleZinc + Gln → maintien intégrité TJ entérocytes
Méthotrexate · 5-FUPrécaution oncologieGln substrat glutaminolyse tumorale — supplément à discuter avec oncologue
InsulineSynergiqueFavorise captation musculaire de Gln

Recommandations pratiques

  • Adulte sain : aucune supplémentation nécessaire
  • Réanimation/post-op : Gln IV (dipeptide Ala-Gln) selon protocole ESPEN si NP > 5 jours
  • Sport d'endurance intense : 5 g Gln post-effort + protéines + glucides
  • Pathologie intestinale (Crohn, mucite chimio) : 0,3 g/kg/j oral — avis gastro-entérologue
  • Oncologie : NE PAS supplémenter sans avis oncologique (glutaminolyse tumorale)

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